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Amyloid

proteína beta amilóide

DESCRIÇÃO

Sequência de Aminoácidos

Asp-Ala-Glu-Phe-Arg-His-Asp-Ser-Gly-Tyr-Glu-Val-His-His-Gln-Lys-Leu-Val-Phe-Phe-Ala-Glu-Asp-Val-Gly- Ser-Asn-Lys-Gly-Ala-Ile-Ile-Gly-Leu-Met-Val-Gly-Gly-Val-Val

Descrição geral

O fragmento de proteína β amilóide 1-40 (Aβ40) é derivado da proteína β amilóide (Aβ), que é mapeada para o cromossomo humano 21q21.3. Aβ40 está predominantemente presente nos depósitos de amilóide vascular. Aβ40 compreende um domínio de inserção de membrana C-terminal. Ele mostra a transição estrutural de uma bobina aleatória para uma estrutura α-helicoidal em um meio de micela de água.

Aplicativo

O Fragmento de Proteína Amilóide β 1-40 foi usado: 

  • nos estudos conformacionais baseados em temperatura usando estudos de calorimetria de varredura diferencial / infravermelho por transformada de Fourier (FT-IR / DSC)
  • como um padrão de referência em imunoensaio enzimático tipo sanduíche para quantificar a proteína amilóide A4 no líquido cefalorraquidiano de pacientes com traumatismo cranioencefálico
  • como um componente do meio de células-tronco embrionárias para inibir a deposição de amiloide em fibroblastos

Ações bioquímicas / fisiológicas

A proteína β amilóide é neurotrófica e neurotóxica  in vivo  e  in vitro  em culturas de células neuronais humanas e de rato. Os peptídeos β-amilóides (aminoácidos 1-42 e 1-43) são os principais constituintes das placas senis e emaranhados neurofibrilares que ocorrem no hipocampo, neocórtex e amígdala de pacientes com doença de Alzheimer.
O fragmento 1-40 da proteína β amilóide (Aβ40) forma canais iônicos à base de cátions.
amyloid
amyloid

Reconstituição

Para a atividade biológica máxima, diluir o estoque em PBS sem cálcio para 1 mg / ml e incubar a 37 ° C por 4 dias.

Outras notas

Liofilizado de 0,1% de TFA em H2O

Abstrato

Acredita-se amplamente que a patogênese da doença de Alzheimer (DA) é impulsionada pela produção e deposição do peptídeo β-amilóide (Aβ). Por muitos anos, os investigadores ficaram intrigados com a correlação fraca ou inexistente entre a quantidade de patologia da placa neurítica no cérebro humano e o grau de demência clínica. Avanços recentes em nossa compreensão do desenvolvimento da patologia amilóide ajudaram a resolver esse mistério. Evidências substanciais agora indicam que a solubilidade de Aβ, e a quantidade de Aβ em diferentes pools, podem estar mais intimamente relacionadas ao estado de doença. A composição desses pools de Aβ reflete diferentes populações de depósitos amilóides e tem correlações definitivas com o estado clínico do paciente.

Tecnologias de imagem, incluindo novos agentes de imagem amilóide com base na estrutura química de corantes histológicos, agora estão tornando possível rastrear a patologia amilóide junto com a progressão da doença no paciente vivo. Curiosamente, essas abordagens indicam que o Aβ depositado em AD é diferente daquele encontrado em modelos animais. Em geral, o Aβ depositado é mais facilmente eliminado do cérebro em modelos animais e não apresenta as mesmas características físicas e bioquímicas que o amilóide encontrado na DA. Isso levanta questões importantes sobre o desenvolvimento e teste de futuros agentes terapêuticos. e não apresenta as mesmas características físicas e bioquímicas da amilóide encontrada na DA. Isso levanta questões importantes sobre o desenvolvimento e teste de futuros agentes terapêuticos. e não apresenta as mesmas características físicas e bioquímicas da amilóide encontrada na DA. Isso levanta questões importantes sobre o desenvolvimento e teste de futuros agentes terapêuticos.

Palavras-chave:  Amiloide, Proteína Precursora de β-Amiloide, Aβ, oligômero, fibrila.

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Description: Affinity purified Rabbit polyclonal beta Amyloid antibody

Beta Amyloid antibody

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Description: Purified Polyclonal Beta Amyloid antibody

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