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Catalase – uma enzima extraordinária

O corpo humano contém muitos compostos proteicos fascinantes, conhecidos como enzimas. Desempenham uma vasta gama de funções essenciais para o correto funcionamento do organismo. Sem elas, o nosso corpo não seria capaz de funcionar adequadamente. Uma dessas enzimas é a catalase, que é o tema principal do artigo de hoje. Quais são as suas funções e que métodos são usados para medir a sua atividade?

Funções da catalase

A enzima catalase desempenha um papel dominante no controlo da concentração de H₂O₂ e de outros derivados tóxicos do oxigénio produzidos em muitos processos metabólicos. Além disso, protege a hemoglobina, removendo mais de metade do peróxido de hidrogénio gerado nos eritrócitos humanos, que estão expostos a altas concentrações de oxigénio. Esta enzima encontra-se principalmente no fígado.

Reação catalisada pela catalase

Durante a reação enzimática que leva à remoção do peróxido de hidrogénio, a enzima é primeiro oxidada para um intermediário de ferro hipervalente conhecido como Compound I (Cpd I), que é depois reduzido de volta ao seu estado de repouso por uma segunda molécula de H₂O₂.

A primeira reação é caracterizada pela oxidação da proteína heme por uma única molécula de H₂O₂, levando à formação de Cpd I.

Uma vez formado, o Cpd I reage rapidamente com uma segunda molécula de H₂O₂, produzindo H₂O e O₂ num processo redox de dois eletrões. Esta reação é particularmente eficiente em certas catalases em comparação com outras proteínas heme, como a mioglobina.

Tipos de catalases

Catalases típicas – o maior grupo entre as catalases, presentes em organismos aeróbios. Podem ser divididas em três classes: a primeira classe inclui enzimas presentes em bactérias, algas e plantas; a segunda classe inclui enzimas presentes em bactérias e fungos; a terceira classe inclui enzimas presentes em arqueobactérias, fungos, protistas, plantas e animais.
Catalase-peroxidases – encontram-se em fungos, arqueobactérias e bactérias. A atividade catalásica (degradação do peróxido de hidrogénio) é menos eficiente do que nas catalases típicas, mas as catalase-peroxidases têm maior afinidade pelo seu substrato, H₂O₂.
Catalases de manganês – encontram-se exclusivamente em bactérias. A reação decorre de forma diferente das restantes catalases, uma vez que é utilizado manganês em vez de ferro.

Métodos para medir a atividade da catalase

A medição da atividade da enzima catalase constitui um biomarcador valioso em diagnóstico clínico, fornecendo informação sobre o nível de stress oxidativo, os mecanismos de defesa antioxidante e diversas condições patológicas. Os métodos para medir a atividade da catalase incluem:

Ensaios espectrofotométricos – medem a atividade com base na decomposição enzimática do peróxido de hidrogénio, que provoca alterações na absorbância observadas em diferentes comprimentos de onda.
Ensaios amperométricos – medem a atividade com base na deteção eletroquímica do oxigénio, que é um produto da decomposição do peróxido de hidrogénio.
Ensaios imunológicos – medem a atividade através da deteção de anticorpos específicos contra a catalase ou de reações antigénio–anticorpo nas amostras.

Fontes

Written by

Joanna

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