A interação da alfa-1-antiquimotripsina plasmática humana com serina proteinases de diferentes tecidos foi investigada. A proteína foi encontrada para formar complexos estáveis ​​com quimiotripsina pancreática, leucócito catepsina G e quimiotripsina de mastócitos. Nenhuma inibição da tripsina pancreática ou elastase leucocitária pode ser demonstrada. Com misturas contendo alfa-1-antiquimotripsina e inibidor de alfa-1-proteinase, verificou-se que o primeiro inativou preferencialmente a catepsina G do leucócito, enquanto o último mostrou uma forte preferência pela quimiotripsina pancreática.

No entanto, a elastase leucocitária foi especificamente inativada pelo inibidor da alfa-1-proteinase, mesmo em misturas 1: 1 com quimotripsina. Todos esses resultados considerados em conjunto sugerem que uma das funções primárias da alfa-1-antiquimotripsina é inativar a catepsina G dos leucócitos, enquanto o inibidor da alfa-1-proteinase controla a atividade de outras serina proteinases, particularmente a elastase de leucócitos.